Rýchlosť chemickej reakcie - zmena množstva jedného z reaktantov za jednotku času v jednotke reakčného priestoru.

Rýchlosť chemickej reakcie ovplyvňujú nasledujúce faktory:

druh reaktantov;
koncentrácia reaktantov;
kontaktný povrch reaktantov (v heterogénnych reakciách);
teplota;
pôsobenie katalyzátorov.

Aktívna kolízna teória umožňuje vysvetliť vplyv niektorých faktorov na rýchlosť chemickej reakcie. Hlavné ustanovenia tejto teórie:

Reakcie prebiehajú pri zrážke častíc reagentov, ktoré majú určitú energiu.
Čím viac častíc reagencie, tým bližšie sú k sebe, tým väčšia je pravdepodobnosť ich kolízie a reakcie.
Iba efektívne kolízie vedú k reakcii, t.j. tie, v ktorých sú „staré väzby“ zničené alebo oslabené, a preto sa môžu vytvárať „nové“. Na to musia mať častice dostatok energie.
Nazýva sa minimálna prebytočná energia potrebná na účinnú kolíziu častíc činidla aktivačná energia Еа.
Aktivita chemických látok sa prejavuje v nízkej aktivačnej energii reakcií s ich účasťou. Čím nižšia je aktivačná energia, tým vyššia je reakčná rýchlosť. Napríklad pri reakciách medzi katiónmi a aniónmi je aktivačná energia veľmi nízka, takže takéto reakcie prebiehajú takmer okamžite.

Vplyv koncentrácie reakčných zložiek na reakčnú rýchlosť

So zvyšovaním koncentrácie reaktantov sa zvyšuje reakčná rýchlosť. Aby mohli reagovať, musia sa dve chemické častice priblížiť k sebe, takže reakčná rýchlosť závisí od počtu zrážok medzi nimi. Zvýšenie počtu častíc v danom objeme vedie k častejším kolíziám a zvýšeniu reakčnej rýchlosti.

Zvýšenie rýchlosti reakcie prebiehajúcej v plynnej fáze bude mať za následok zvýšenie tlaku alebo zníženie objemu, ktorý zaberá zmes.

Na základe experimentálnych údajov v roku 1867 nórski vedci K. Guldberg a P Vaage a nezávisle od nich v roku 1865 ruský vedec N.I. Beketov formuloval základný zákon chemickej kinetiky a ustanovil ho závislosť reakčnej rýchlosti od koncentrácie reaktantov

Zákon o hromadnej akcii (MWL):

Rýchlosť chemickej reakcie je úmerná súčinu koncentrácií reaktantov odobratých v silách rovných ich koeficientom v reakčnej rovnici. („Aktívna hmotnosť“ je synonymom pre moderný koncept „koncentrácie“).

aA +bВ \u003dcC +dD,kde k- konštanta reakčnej rýchlosti

ZDM sa vykonáva iba pre elementárne chemické reakcie prebiehajúce v jednom stupni. Ak reakcia prebieha postupne v niekoľkých stupňoch, potom je celková rýchlosť celého procesu určená jeho najpomalšou časťou.

Výrazy pre rýchlosť rôznych typov reakcií

ZDM označuje homogénne reakcie. Ak je reakcia heterogénna (činidlá sú v rôznych stavoch agregácie), potom do rovnice ZDM vstupujú iba kvapalné alebo iba plynné činidlá a tuhé činidlá sú vylúčené, čo ovplyvňuje iba rýchlostnú konštantu k.

Molekulárnosť reakcie Je minimálny počet molekúl zapojených do elementárneho chemického procesu. Z hľadiska molekulárnosti sa elementárne chemické reakcie delia na molekulárne (A →) a bimolekulárne (A + B →); trimolekulárne reakcie sú extrémne zriedkavé.

Rýchlosť heterogénnych reakcií

Záleží na povrchová plocha kontaktu látok, t.j. o stupni mletia látok, úplnosti miešania činidiel.
Príkladom je spaľovanie dreva. Celé poleno horí na vzduchu pomerne pomaly. Ak zväčšíte povrch kontaktu dreva so vzduchom a štiepaním guľatiny na triesky sa rýchlosť horenia zvýši.
Pyroforické železo sa naleje na list filtračného papiera. Počas jesene sa železné častice zahriali a papier zapálili.

Vplyv teploty na reakčnú rýchlosť

V 19. storočí holandský vedec Van't Hoff experimentálne zistil, že keď teplota stúpne o 10 ° C, rýchlosť mnohých reakcií sa zvyšuje 2-4 krát.

Van't Hoffovo pravidlo

So zvyšovaním teploty na každých 10 ° C sa reakčná rýchlosť zvyšuje 2-4 krát.

Tu γ (grécke písmeno „gama“) - takzvaný teplotný koeficient alebo Van't Hoffov koeficient, nadobúda hodnoty od 2 do 4.

Pre každú konkrétnu reakciu sa teplotný koeficient stanoví empiricky. Ukazuje, koľkokrát sa rýchlosť danej chemickej reakcie (a jej rýchlostná konštanta) zvyšuje s každým zvýšením teploty o 10 stupňov.

Van't Hoffovo pravidlo sa používa na aproximáciu zmeny konštanty reakčnej rýchlosti so zvyšovaním alebo znižovaním teploty. Presnejší vzťah medzi rýchlostnou konštantou a teplotou ustanovil švédsky chemik Svante Arrhenius:

Než viac E konkrétna reakcia, menej (pri danej teplote) bude rýchlostná konštanta k (a rýchlosť) tejto reakcie. Zvýšenie T vedie k zvýšeniu rýchlostnej konštanty, čo sa vysvetľuje skutočnosťou, že zvýšenie teploty vedie k rýchlemu zvýšeniu počtu „energetických“ molekúl schopných prekonať aktivačnú bariéru E a.

Vplyv katalyzátora na reakčnú rýchlosť

Je možné zmeniť reakčnú rýchlosť použitím špeciálnych látok, ktoré menia reakčný mechanizmus a smerujú ho energeticky priaznivejšou cestou s nižšou aktivačnou energiou.

Katalyzátory- sú to látky, ktoré sa podieľajú na chemickej reakcii a zvyšujú jej rýchlosť, ale po ukončení reakcie zostávajú kvalitatívne a kvantitatívne nezmenené.

Inhibítory- látky, ktoré spomaľujú chemické reakcie.

Volá sa zmena rýchlosti chemickej reakcie alebo jej smeru pomocou katalyzátora katalýza .

§ 12. KINETIKA ENZYMÁTOVÝCH REAKCIÍ

Kinetika enzymatických reakcií je veda o rýchlostiach enzymatických reakcií, ich závislosti od rôznych faktorov. Rýchlosť enzymatickej reakcie je určená chemickým množstvom zreagovaného substrátu alebo výsledného reakčného produktu za jednotku času na jednotku objemu za určitých podmienok:

kde v je rýchlosť enzymatickej reakcie, je zmena koncentrácie substrátu alebo reakčného produktu, t je čas.

Rýchlosť enzymatickej reakcie závisí od povahy enzýmu, ktorý určuje jeho aktivitu. Čím vyššia je aktivita enzýmu, tým vyššia je reakčná rýchlosť. Aktivita enzýmu je určená rýchlosťou reakcie katalyzovanej enzýmom. Meradlom aktivity enzýmu je jedna štandardná jednotka aktivity enzýmu. Jednou štandardnou jednotkou aktivity enzýmu je množstvo enzýmu, ktoré katalyzuje premenu 1 μmol substrátu za 1 minútu.

V priebehu enzymatickej reakcie interaguje enzým (E) so substrátom (S), v dôsledku čoho sa vytvorí komplex enzým-substrát, ktorý sa potom rozkladá s uvoľnením enzýmu a produktu (P) reakcie:

Rýchlosť enzymatickej reakcie závisí od mnohých faktorov: od koncentrácie substrátu a enzýmu, teploty, pH média, prítomnosti rôznych regulačných látok, ktoré môžu zvyšovať alebo znižovať aktivitu enzýmov.

Zaujímavé vedieť! Enzýmy sa používajú v medicíne na diagnostiku rôznych chorôb. Pri infarkte myokardu v dôsledku poškodenia a rozpadu srdcového svalu v krvi sa obsah enzýmov aspartát-transaminázy a alanínaminotransferázy prudko zvyšuje. Odhalenie ich činnosti vám umožňuje diagnostikovať túto chorobu.

Vplyv koncentrácie substrátu a enzýmov na rýchlosť enzymatickej reakcie

Zvážme vplyv koncentrácie substrátu na rýchlosť enzymatickej reakcie (obr. 30.). Pri nízkych koncentráciách substrátu je rýchlosť priamo úmerná jeho koncentrácii; potom so zvyšovaním koncentrácie stúpa reakčná rýchlosť pomalšie a pri veľmi vysokých koncentráciách substrátu je rýchlosť prakticky nezávislá od jeho koncentrácie a dosahuje maximálnu hodnotu (V max). Pri takýchto koncentráciách substrátu sú všetky molekuly enzýmu súčasťou komplexu enzým-substrát a je dosiahnuté úplné nasýtenie aktívnych centier enzýmu, a preto je reakčná rýchlosť v tomto prípade prakticky nezávislá od koncentrácie substrátu.

Obrázok: 30. Závislosť rýchlosti enzymatickej reakcie od koncentrácie substrátu

Graf závislosti enzýmovej aktivity na koncentrácii substrátu popisuje Michaelis-Mentenova rovnica, ktorá dostala svoje meno na počesť vynikajúcich vedcov L. Michaelis a M. Menten, ktorí významne prispeli k štúdiu kinetiky enzymatických reakcií,

kde v je rýchlosť enzymatickej reakcie; [S] je koncentrácia substrátu; K M - Michaelisova konštanta.

Zvážte fyzický význam Michaelisovej konštanty. Za predpokladu, že v \u003d ½ V max, dostaneme K M \u003d [S]. Teda Michaelisova konštanta sa rovná koncentrácii substrátu, pri ktorej je reakčná rýchlosť polovica maxima.

Rýchlosť enzymatickej reakcie závisí aj od koncentrácie enzýmu (obr. 31). Tento vzťah je priamy.

Obrázok: 31. Závislosť rýchlosti enzymatickej reakcie od koncentrácie enzýmu

Vplyv teploty na rýchlosť enzymatickej reakcie

Teplotná závislosť rýchlosti enzymatickej reakcie je znázornená na obr. 32.

Obrázok: 32. Závislosť rýchlosti enzymatickej reakcie od teploty.

Pri nízkych teplotách (do približne 40 - 50 ° C) je zvýšenie teploty na každých 10 ° C v súlade s pravidlom Van't Hoffa sprevádzané zvýšením rýchlosti chemickej reakcie dvakrát až štyrikrát. Pri vysokých teplotách nad 55 - 60 ° C aktivita enzýmu prudko klesá v dôsledku jeho tepelnej denaturácie a v dôsledku toho sa pozoruje prudký pokles rýchlosti enzymatickej reakcie. Maximálna aktivita enzýmov sa zvyčajne pozoruje v rozmedzí 40 - 60 o C. Teplota, pri ktorej je aktivita enzýmu maximálna, sa nazýva teplotné optimum. Optimálna teplota pre enzýmy termofilných mikroorganizmov je v oblasti vyšších teplôt.

Vplyv pH na rýchlosť enzymatickej reakcie

Graf závislosti enzymatickej aktivity na pH je znázornený na obr. 33.

Obrázok: 33. Vplyv pH na rýchlosť enzymatickej reakcie

Graf závislosti na pH má tvar zvončeka. Nazýva sa hodnota pH, pri ktorej je aktivita enzýmu maximálna pH optimum enzým. Optimálne hodnoty pH pre rôzne enzýmy sa veľmi líšia.

Povaha závislosti enzymatickej reakcie na pH je daná skutočnosťou, že tento indikátor ovplyvňuje:

a) ionizácia zvyškov aminokyselín podieľajúcich sa na katalýze,

b) ionizácia substrátu,

c) konformácia enzýmu a jeho aktívneho centra.

Inhibícia enzýmov

Rýchlosť enzymatickej reakcie sa dá znížiť pôsobením mnohých tzv inhibítory... Niektoré inhibítory sú jedy pre človeka, napríklad kyanidy, iné sa používajú ako lieky.

Inhibítory možno rozdeliť do dvoch hlavných typov: nezvratný a reverzibilné... Ireverzibilné inhibítory (I) sa viažu na enzým s tvorbou komplexu, ktorého disociácia s obnovením aktivity enzýmu je nemožná:

Príkladom ireverzibilného inhibítora je diizopropylfluórfosfát (DFP). DPP inhibuje enzým acetylcholínesterázu, ktorý hrá dôležitú úlohu pri prenose nervových impulzov. Tento inhibítor interaguje so serínom v aktívnom mieste enzýmu, čím blokuje jeho aktivitu. Vďaka tomu je narušená schopnosť procesov nervové bunky správanie neurónov nervový impulz... DFF je jedným z prvých nervových látok. Na jeho základe bolo vytvorených množstvo relatívne netoxických pre ľudí a zvieratá. insekticídy -látky jedovaté pre hmyz.

Reverzibilné inhibítory sa na rozdiel od ireverzibilných za určitých podmienok dajú ľahko oddeliť od enzýmu. Zároveň sa obnoví jeho činnosť:

Medzi reverzibilnými inhibítormi sú konkurencieschopný a nesúťažné inhibítory.

Konkurenčný inhibítor, ktorý je štrukturálnym analógom substrátu, interaguje s aktívnym centrom enzýmu a blokuje tak prístup substrátu k enzýmu. V tomto prípade inhibítor nepodlieha chemickým transformáciám a viaže sa reverzne na enzým. Po disociácii EI komplexu sa enzým môže viazať buď na substrát a transformovať ho, alebo na inhibítor (obr. 34). Pretože substrát aj inhibítor súťaží o miesto v aktívnom mieste, táto inhibícia sa nazýva kompetitívna.

Obrázok: 34. Mechanizmus účinku kompetitívneho inhibítora.

V medicíne sa používajú kompetitívne inhibítory. Bojovať infekčné choroby predtým sa široko používali lieky sulfa. Sú svojou štruktúrou blízke kyselina para-aminobenzoová (PABA), nevyhnutný rastový faktor pre mnoho patogénnych baktérií. PABK je predchodca kyselina listová, ktorý slúži ako kofaktor pre množstvo enzýmov. Sulfanilamidové lieky pôsobia ako kompetitívny inhibítor enzýmov pre syntézu kyseliny listovej z PABA, a tým inhibujú rast a reprodukciu patogénnych baktérií.

Štrukturálne sú nekompetitívne inhibítory podobné substrátu a počas tvorby EI interagujú nie s aktívnym centrom, ale s iným miestom enzýmu. Interakcia inhibítora s enzýmom vedie k zmene jeho štruktúry. Tvorba komplexu EI je reverzibilná; preto je enzým po jeho degradácii schopný znovu napadnúť substrát (obr. 35).

Obrázok: 35. Mechanizmus účinku nekompetitívneho inhibítora

Kyanid CN - môže pôsobiť ako nekompetitívny inhibítor. Viaže sa na ióny kovov, ktoré sú súčasťou protetických skupín, a inhibuje aktivitu týchto enzýmov. Otrava kyanidom je mimoriadne nebezpečná. Môžu byť smrteľné.

Alosterické enzýmy

Termín "alosterický" pochádza z gréckych slov allo - other, stereo - plot. Alosterické enzýmy teda majú spolu s aktívnym centrom ďalšie centrum, tzv alosterické centrum (obr. 36). Látky, ktoré môžu meniť aktivitu enzýmov, sa viažu na alosterické centrum, tieto látky sa nazývajú alosterické efektory... Účinky sú pozitívne - aktivujúce enzým, a negatívne - inhibičné, t.j. zníženie aktivity enzýmu. Niektoré alosterické enzýmy môžu byť ovplyvnené dvoma alebo viacerými efektormi.

Obrázok: 36. Štruktúra alosterického enzýmu.

Regulácia multienzymových systémov

Niektoré enzýmy pôsobia spoločne a kombinujú sa do systémov viacerých enzýmov, v ktorých každý enzým katalyzuje špecifické štádium metabolickej cesty:

V multienzymovom systéme existuje enzým, ktorý určuje rýchlosť celej sekvencie reakcií. Tento enzým je zvyčajne alosterický a nachádza sa na začiatku metabolickej cesty. Je schopný prijímať rôzne signály, zvyšujúce aj znižujúce rýchlosť katalyzovanej reakcie, čím reguluje rýchlosť celého procesu.

Rýchlosť reakcie sa určuje zmenou molárnej koncentrácie jedného z reaktantov:

V \u003d ± ((С 2 - 1 1) / (t 2 - t 1)) \u003d ± (DC / Dt)

Kde C 1 a C 2 sú molárne koncentrácie látok v čase t 1, respektíve t 2 (znamienko (+) - ak je rýchlosť určená produktom reakcie, znamienko (-) - z pôvodnej látky).

Reakcie prebiehajú pri zrážke molekúl reaktantov. Jeho rýchlosť je určená počtom zrážok a pravdepodobnosťou, že povedú k transformácii. Počet zrážok je určený koncentráciami reaktantov a pravdepodobnosť reakcie je určená energiou zrážajúcich sa molekúl.
Faktory ovplyvňujúce rýchlosť chemických reakcií.
1. Povaha reagujúcich látok. Dôležitú úlohu zohráva povaha chemických väzieb a štruktúra molekúl činidla. Reakcie prebiehajú v smere ničenia menej silných väzieb a tvorby látok so silnejšími väzbami. Preto sú potrebné vysoké energie na prerušenie väzieb v molekulách H 2 a N 2; také molekuly nie sú veľmi reaktívne. Na rozbitie väzieb vo vysoko polárnych molekulách (HCl, H20) je potrebných menej energie a rýchlosť reakcie je oveľa vyššia. Reakcie medzi iónmi v roztokoch elektrolytov sú takmer okamžité.
Príklady
Fluór reaguje s vodíkom pri teplote miestnosti výbušne, bróm reaguje s vodíkom pomaly a pri zahrievaní.
Oxid vápenatý prudko reaguje s vodou a uvoľňuje teplo; oxid meďnatý - nereaguje.

2. Koncentrácia. So zvyšovaním koncentrácie (počet častíc na jednotku objemu) dochádza častejšie ku kolíziám molekúl reagujúcich látok - zvyšuje sa reakčná rýchlosť.
Zákon hromadnej akcie (K. Guldberg, P. Waage, 1867)
Rýchlosť chemickej reakcie je priamo úmerná súčinu koncentrácií reaktantov.

AA + bB +. ... ... ®. ... ...

[A] a [B] b. ... ...

Konštanta reakčnej rýchlosti k závisí od povahy reaktantov, teploty a katalyzátora, ale nezávisí od koncentrácie reaktantov.
Fyzikálny význam rýchlostnej konštanty je, že sa rovná reakčnej rýchlosti pri jednotkových koncentráciách reaktantov.
Pre heterogénne reakcie nie je koncentrácia tuhej fázy zahrnutá do výrazu pre reakčnú rýchlosť.

3. Teplota. So zvyšovaním teploty na každých 10 ° C sa reakčná rýchlosť zvyšuje 2-4-krát (Van't Hoffovo pravidlo). So zvýšením teploty od ti do t2 možno zmenu reakčnej rýchlosti vypočítať podľa vzorca:

		(t 2 - t 1) / 10
Vt 2 / Vt 1	\u003d g

(kde Vt2 a Vt1 sú reakčné rýchlosti pri teplotách t2 resp. t1; g je teplotný koeficient tejto reakcie).
Pravidlo Van't Hoff je použiteľné iba v úzkom teplotnom rozmedzí. Presnejšia je Arrheniova rovnica:

e -Ea / RT

kde
A - konštantná, v závislosti od povahy reagujúcich látok;
R je univerzálna plynová konštanta;

Ea je aktivačná energia, t.j. energia, ktorú musia mať zrážajúce sa molekuly, aby zrážka viedla k chemickej premene.
Energetický diagram chemickej reakcie.


Exotermická reakcia	Endotermická reakcia

A - činidlá, B - aktivovaný komplex (prechodný stav), C - produkty.
Čím vyššia je aktivačná energia Ea, tým viac sa zvyšuje reakčná rýchlosť so zvyšujúcou sa teplotou.

4. Kontaktný povrch reaktantov. V prípade heterogénnych systémov (keď sú látky v rôznych agregovaných stavoch), čím je kontaktná plocha väčšia, tým rýchlejšie prebieha reakcia. Povrch pevných látok je možné zväčšiť ich rozdrobením a pre rozpustné látky ich rozpustením.

5. Katalýza. Látky, ktoré sa zúčastňujú na reakciách a zvyšujú ich rýchlosť a do konca reakcie zostávajú nezmenené, sa nazývajú katalyzátory. Mechanizmus účinku katalyzátorov je spojený so znížením aktivačnej energie reakcie v dôsledku tvorby medziproduktov. Kedy homogénna katalýza činidlá a katalyzátor tvoria jednu fázu (sú v rovnakom stave agregácie), keď heterogénna katalýza - rôzne fázy (sú v rôznych stavoch agregácie). V niektorých prípadoch je možné drasticky spomaliť priebeh nežiaducich chemických procesov pridaním inhibítorov do reakčného média (fenomén „ negatívna katalýza").

Mechanizmy výskytu chemických premien a ich rýchlosti sú študované chemickou kinetikou. Chemické procesy prebiehajú v čase rôznou rýchlosťou. Niektoré sa dejú rýchlo, takmer okamžite, zatiaľ čo ďalším trvá veľmi dlho.

V kontakte s

Rýchlosť reakcie - rýchlosť, ktorou sa činidlá spotrebúvajú (ich koncentrácia klesá) alebo sa reakčné produkty vytvárajú na jednotku objemu.

Faktory, ktoré môžu ovplyvniť rýchlosť chemickej reakcie

Nasledujúce faktory môžu ovplyvniť rýchlosť chemickej interakcie:

koncentrácia látok;
povaha reagencií;
teplota;
prítomnosť katalyzátora;
tlak (pre reakcie v plynnom prostredí).

Zmenou určitých podmienok chemického procesu je teda možné ovplyvniť, ako rýchlo bude proces prebiehať.

V procese chemickej interakcie sa častice reagujúcich látok navzájom zrazia. Počet týchto náhodných náhod je úmerný počtu častíc látok v objeme reakčnej zmesi, a preto je úmerný molámym koncentráciám činidiel.

Zákon o hromadnej akcii popisuje závislosť reakčnej rýchlosti od molárnych koncentrácií interagujúcich látok.

Pre elementárnu reakciu (A + B → ...) je tento zákon vyjadrený vzorcom:

υ \u003d k ∙ С A ∙ С B,

kde k je rýchlostná konštanta; C A a C B - molárne koncentrácie činidiel A a B.

Ak je jedna z reagujúcich látok v tuhom stave, potom dochádza k interakcii na rozhraní, a preto koncentrácia tuhej látky nie je zahrnutá do rovnice kinetického zákona efektívnych hmôt. Aby sme pochopili fyzikálny význam rýchlostnej konštanty, je potrebné brať C, A a C B rovné 1. Potom bude zrejmé, že rýchlostná konštanta sa rovná reakčnej rýchlosti pri koncentráciách činidla rovných jednotke.

Povaha reagencií

Pretože v procese interakcie sa chemické väzby reagujúcich látok ničia a vytvárajú sa nové väzby reakčných produktov, bude hrať dôležitú úlohu povaha väzieb zahrnutých v reakcii zlúčenín a štruktúra molekúl reagujúcich látok.

Plocha kontaktu činidiel

Takáto charakteristika ako povrchová plocha kontaktu pevných reagentov ovplyvňuje priebeh reakcie, niekedy dosť významne. Mletie pevnej látky vám umožní zväčšiť povrchovú plochu kontaktu medzi reagentmi, a tým urýchliť postup. Kontaktná plocha rozpustných látok sa ľahko zvýši rozpustením látky.

Reakčná teplota

So zvyšovaním teploty sa bude zvyšovať energia zrážajúcich sa častíc; je zrejmé, že s rastúcou teplotou sa bude urýchľovať samotný chemický proces. Údaje uvedené v tabuľke možno považovať za ilustratívny príklad toho, ako zvýšenie teploty ovplyvňuje proces interakcie látok.

Tabuľka 1. Vplyv teplotných zmien na rýchlosť tvorby vody (О 2 + 2Н 2 → 2Н 2 О)

Na kvantitatívny popis toho, ako môže teplota ovplyvniť rýchlosť interakcie látok, sa používa Van't Hoffovo pravidlo. Van't Hoffovo pravidlo je, že keď teplota stúpne o 10 stupňov, dôjde k 2-4-násobnému zrýchleniu.

Matematický vzorec popisujúci Van't Hoffovo pravidlo je nasledovný:

Kde γ je teplotný koeficient rýchlosti chemickej reakcie (γ \u003d 2−4).

Arrheniova rovnica ale oveľa presnejšie popisuje teplotnú závislosť rýchlostnej konštanty:

Kde R je univerzálna plynová konštanta, A je faktor určený typom reakcie, E, A je aktivačná energia.

Aktivačná energia je energia, ktorú musí molekula získať, aby mohlo dôjsť k chemickej premene. To znamená, že ide o druh energetickej bariéry, ktorú bude potrebné prekonať zrážkami molekúl v reakčnom objeme, aby sa redistribuovali väzby.

Aktivačná energia nezávisí od vonkajších faktorov, ale závisí od povahy látky. Hodnota aktivačnej energie do 40 - 50 kJ / mol umožňuje látkam vzájomne aktívne reagovať. Ak aktivačná energia presiahne 120 kJ / mol, potom látky (pri normálnych teplotách) budú reagovať veľmi pomaly. Zmena teploty vedie k zmene počtu aktívnych molekúl, to znamená molekúl, ktoré dosiahli energiu väčšiu ako aktivačná energia, a preto sú schopné chemických premien.

Katalyzátorová akcia

Katalyzátor je látka, ktorá môže urýchliť proces, ale nie je súčasťou jej produktov. Katalýza (urýchlenie chemickej premeny) sa delí na · homogénnu, · heterogénnu. Ak sú reaktanty a katalyzátor v rovnakom stave agregácie, potom sa katalýza nazýva homogénna, ak je rozdielna, potom heterogénna. Mechanizmy pôsobenia katalyzátorov sú rôzne a pomerne zložité. Ďalej je potrebné poznamenať, že pre katalyzátory je charakteristická selektivita účinku. To znamená, že ten istý katalyzátor, hoci urýchľuje jednu reakciu, nemusí žiadnym spôsobom meniť rýchlosť iného.

Tlak

Ak sa na premene zúčastňujú plynné látky, potom zmena tlaku v systéme ovplyvní rýchlosť procesu ... To je preto, žeže pre plynné reaktanty vedie zmena tlaku k zmene koncentrácie.

Experimentálne stanovenie rýchlosti chemickej reakcie

Je možné experimentálne určiť rýchlosť chemickej transformácie získaním údajov o tom, ako sa mení koncentrácia reagujúcich látok alebo produktov za jednotku času. Metódy získavania takýchto údajov sa delia na

chemický,
fyzikálne a chemické.

Chemické metódy sú pomerne jednoduché, cenovo dostupné a presné. S ich pomocou sa rýchlosť určuje priamym meraním koncentrácie alebo množstva látky v činidlách alebo výrobkoch. V prípade pomalej reakcie sa odoberajú vzorky na kontrolu spôsobu spotreby činidla. Potom sa stanoví obsah činidla vo vzorke. Odberom vzoriek v pravidelných intervaloch je možné získať údaje o zmene množstva látky počas interakcie. Najbežnejšie používanými typmi analýz sú titrácia a gravimetria.

Ak reakcia prebieha rýchlo, musí sa zastaviť, aby sa mohla odobrať vzorka. To sa dá dosiahnuť chladením, náhle odstránenie katalyzátora, môžete tiež zriediť alebo preniesť jedno z činidiel do neaktívneho stavu.

Metódy fyzikálno-chemickej analýzy v modernej experimentálnej kinetike sa používajú častejšie ako chemické. S ich pomocou môžete sledovať zmenu koncentrácie látok v reálnom čase. V takom prípade nie je potrebné reakciu zastaviť a odobrať vzorky.

Fyzikálnochemické metódy sú založené na meraní fyzikálnych vlastností, ktoré závisia od kvantitatívneho obsahu určitej zlúčeniny v systéme a časom sa menia. Napríklad, ak sú do reakcie zapojené plyny, potom touto vlastnosťou môže byť tlak. Merajú tiež elektrickú vodivosť, index lomu, absorpčné spektrum látok.

Otázka 1. Aké látky sa nazývajú katalyzátory?

Látky, ktoré menia rýchlosť chemickej reakcie a do konca zostávajú nezmenené, sa nazývajú katalyzátory.

Otázka 2. Akú úlohu majú v bunke enzýmy?

Enzýmy sú biologické katalyzátory, ktoré urýchľujú chemické reakcie v živej bunke. Molekuly niektorých enzýmov pozostávajú iba z bielkovín, iné zahŕňajú bielkovinu a zlúčeninu neproteínovej povahy (organické - koenzým alebo anorganické - ióny rôznych kovov). Enzýmy sú prísne špecifické: každý enzým katalyzuje určitý typ reakcií, na ktorých sa podieľajú určité typy molekúl substrátu.

Otázka 3. Aké faktory môžu ovplyvniť rýchlosť enzymatických reakcií?

Rýchlosť enzymatických reakcií vo veľkej miere závisí od koncentrácie enzýmu, povahy látky, teploty, tlaku a reakcie média (kyslé alebo zásadité).

V mnohých enzýmoch sa za určitých podmienok, napríklad za prítomnosti molekúl určitých látok, mení konfigurácia aktívneho centra, čo im umožňuje zabezpečiť najväčšiu enzymatickú aktivitu.

Otázka 4. Prečo väčšina enzýmov stratí svoje katalytické vlastnosti pri vysokých teplotách?

Vysoká teplota prostredia spravidla spôsobuje denaturáciu bielkovín, to znamená porušenie jej prirodzenej štruktúry. Preto pri vysokých teplotách väčšina enzýmov stráca svoje katalytické vlastnosti.

Otázka 5. Prečo nedostatok vitamínov môže spôsobiť narušenie životne dôležitých procesov tela?

Veľa vitamínov sa nachádza v enzýmoch. Preto nedostatok vitamínov v tele vedie k oslabeniu aktivity enzýmov v bunkách, a preto môže spôsobiť poruchy životne dôležitých procesov.

1.8. Biologické katalyzátory

4,3 (86,15%) 52 hlasov

Hľadané na tejto stránke:

akú úlohu majú v bunke enzýmy
aké látky sa nazývajú katalyzátory
prečo väčšina enzýmov pri vysokých teplotách
aké faktory môžu ovplyvniť rýchlosť enzymatických reakcií
prečo väčšina enzýmov pri vysokých teplotách stráca