Viteza de reacție chimică - modificarea cantității unuia dintre reactanți pe unitate de timp într-o unitate de spațiu de reacție.

Următorii factori influențează viteza unei reacții chimice:

natura reactanților;
concentrația reactanților;
suprafața de contact a reactanților (în reacții eterogene);
temperatura;
acțiunea catalizatorilor.

Teoria activă a coliziunilor permite explicarea influenței unor factori asupra vitezei unei reacții chimice. Principalele prevederi ale acestei teorii:

Reacțiile apar atunci când particulele de reactivi se ciocnesc, care au o anumită energie.
Cu cât sunt mai multe particule de reactivi, cu atât sunt mai apropiate unele de altele, cu atât au mai multe șanse să se ciocnească și să reacționeze.
Numai coliziunile eficiente duc la o reacție, adică cele în care „vechile legături” sunt distruse sau slăbite și, prin urmare, se pot forma „noi”. Pentru aceasta, particulele trebuie să aibă suficientă energie.
Se numește energia în exces minimă necesară pentru coliziunea eficientă a particulelor reactante energie de activare Еа.
Activitatea substanțelor chimice se manifestă prin energia redusă de activare a reacțiilor cu participarea lor. Cu cât este mai mică energia de activare, cu atât este mai mare viteza de reacție. De exemplu, în reacțiile dintre cationi și anioni, energia de activare este foarte mică, astfel încât astfel de reacții se desfășoară aproape instantaneu.

Influența concentrației reactanților asupra vitezei de reacție

Odată cu creșterea concentrației reactanților, viteza de reacție crește. Pentru a reacționa, două particule chimice trebuie să se apropie, astfel încât viteza de reacție depinde de numărul de coliziuni dintre ele. O creștere a numărului de particule într-un volum dat duce la coliziuni mai frecvente și la o creștere a vitezei de reacție.

O creștere a vitezei de reacție care se desfășoară în faza gazoasă va avea ca rezultat o creștere a presiunii sau o scădere a volumului ocupat de amestec.

Pe baza datelor experimentale din 1867, oamenii de știință norvegieni K. Guldberg și P Vaage și independent de ei în 1865, omul de știință rus N.I. Beketov a formulat legea de bază a cineticii chimice, stabilind dependența vitezei de reacție de concentrația reactanților

Legea acțiunii în masă (ZDM):

Viteza unei reacții chimice este proporțională cu produsul concentrațiilor reactanților luate în puteri egale cu coeficienții lor din ecuația reacției. („Masa activă” este un sinonim pentru conceptul modern de „concentrare”)

aA +bВ \u003dcC +dD,unde k- constanta vitezei de reacție

ZDM se efectuează numai pentru reacțiile chimice elementare care se desfășoară într-o etapă. Dacă reacția se desfășoară secvențial prin mai multe etape, atunci rata totală a întregului proces este determinată de partea sa cea mai lentă.

Expresii pentru ratele diferitelor tipuri de reacții

ZDM se referă la reacții omogene. Dacă reacția este eterogenă (reactivii se află în diferite stări de agregare), atunci numai reactivi lichizi sau numai gazoși intră în ecuația ZDM, iar reactanții solizi sunt excluși, afectând doar constanta de viteză k.

Molecularitatea reacției Este numărul minim de molecule care participă la un proces chimic elementar. În ceea ce privește molecularitatea, reacțiile chimice elementare sunt împărțite în moleculare (A →) și bimoleculare (A + B →); reacțiile trimoleculare sunt extrem de rare.

Rata reacțiilor eterogene

Depinde de suprafața de contact a substanțelor, adică privind gradul de măcinare a substanțelor, completitudinea amestecării reactivilor.
Un exemplu este arderea lemnului. Un buștean întreg arde relativ lent în aer. Dacă creșteți suprafața de contact a lemnului cu aerul, împărțind buștenii în așchii, rata de ardere va crește.
Fierul piroforic este turnat pe o foaie de hârtie de filtru. În timpul toamnei, particulele de fier se încălzesc și dau foc hârtiei.

Efectul temperaturii asupra vitezei de reacție

În secolul al XIX-lea, omul de știință olandez Van't Hoff a descoperit experimental că atunci când temperatura crește cu 10 ° C, ratele multor reacții cresc de 2-4 ori.

Nu e regula lui Hoff

Pe măsură ce temperatura crește la fiecare 10 ° C, viteza de reacție crește de 2-4 ori.

Aici γ (litera greacă „gamma”) - așa-numitul coeficient de temperatură sau coeficientul Van't Hoff, ia valori de la 2 la 4.

Pentru fiecare reacție specifică, coeficientul de temperatură este determinat empiric. Arată de câte ori viteza unei reacții chimice date (și viteza sa constantă) crește cu fiecare creștere de 10 grade a temperaturii.

Regula lui Van't Hoff este utilizată pentru a aproxima schimbarea constantei vitezei de reacție cu creșterea sau scăderea temperaturii. O relație mai precisă între constanta de rată și temperatură a fost stabilită de chimistul suedez Svante Arrhenius:

Decât mai Mult E o reacție specifică, mai puțin (la o temperatură dată) va fi constanta de viteză k (și viteza) acestei reacții. O creștere a T duce la o creștere a constantei de viteză, care se explică prin faptul că o creștere a temperaturii duce la o creștere rapidă a numărului de molecule „energetice” capabile să depășească bariera de activare E a.

Efectul catalizatorului asupra vitezei de reacție

Este posibil să modificați viteza de reacție utilizând substanțe speciale care schimbă mecanismul de reacție și îl direcționează de-a lungul unei căi energetic mai favorabile cu o energie de activare mai mică.

Catalizatori- acestea sunt substanțe care participă la o reacție chimică și cresc viteza acesteia, dar după sfârșitul reacției, ele rămân neschimbate calitativ și cantitativ.

Inhibitori- substanțe care încetinesc reacțiile chimice.

Se numește modificarea vitezei unei reacții chimice sau a direcției sale folosind un catalizator cataliză .

§ 12. CINETICA REACȚIUNILOR ENZIMATE

Cinetica reacțiilor enzimatice este știința ratelor reacțiilor enzimatice, dependența lor de diverși factori. Viteza unei reacții enzimatice este determinată de cantitatea chimică a substratului reacționat sau de produsul de reacție rezultat pe unitate de timp pe unitate de volum în anumite condiții:

unde v este viteza reacției enzimatice, este modificarea concentrației substratului sau a produsului de reacție, t este timpul.

Viteza reacției enzimatice depinde de natura enzimei, care determină activitatea acesteia. Cu cât activitatea enzimei este mai mare, cu atât este mai mare viteza de reacție. Activitatea enzimatică este determinată de viteza de reacție catalizată de enzimă. Măsura activității enzimei este o unitate standard de activitate enzimatică. O unitate standard de activitate enzimatică este cantitatea de enzimă care catalizează conversia a 1 μmol de substrat în 1 minut.

În timpul reacției enzimatice, enzima (E) interacționează cu substratul (S), rezultând în formarea unui complex enzimă-substrat, care apoi se descompune cu eliberarea enzimei și a produsului (P) al reacției:

Viteza reacției enzimatice depinde de mulți factori: de concentrația substratului și a enzimei, temperatura, pH-ul mediului, prezența diferitelor substanțe reglatoare care pot crește sau scădea activitatea enzimelor.

Interesant de știut! Enzimele sunt utilizate în medicină pentru diagnosticarea diferitelor boli. Cu infarctul miocardic cauzat de deteriorarea și degradarea mușchiului inimii din sânge, conținutul de enzime aspartat transaminază și alanină aminotransferază crește brusc. Dezvăluirea activității lor permite diagnosticarea acestei boli.

Influența substratului și a concentrației enzimei asupra vitezei de reacție enzimatică

Să luăm în considerare efectul concentrației substratului asupra vitezei reacției enzimatice (Fig. 30.). La concentrații scăzute de substrat, rata este direct proporțională cu concentrația sa; apoi, cu o creștere a concentrației, viteza de reacție crește mai lent, iar la concentrații foarte mari de substrat, rata este practic independentă de concentrația sa și atinge valoarea maximă (V max). La astfel de concentrații de substrat, toate moleculele enzimei fac parte din complexul enzimă-substrat și se realizează saturația completă a centrelor active ale enzimei, motiv pentru care viteza de reacție în acest caz este practic independentă de concentrația substratului.

Figura: 30. Dependența vitezei reacției enzimatice de concentrația substratului

Graficul dependenței activității enzimei de concentrația substratului este descris de ecuația Michaelis-Menten, care și-a luat numele în onoarea oamenilor de știință remarcabili L. Michaelis și M. Menten, care au adus o mare contribuție la studiul cineticii reacțiilor enzimatice,

unde v este viteza reacției enzimatice; [S] este concentrația substratului; K M - Michaelis constantă.

Luați în considerare semnificația fizică a constantei Michaelis. Cu condiția ca v \u003d ½ V max, să obținem K M \u003d [S]. Astfel, constanta Michaelis este egală cu concentrația substratului la care viteza de reacție este la jumătate din maximă.

Viteza reacției enzimatice depinde și de concentrația enzimei (Fig. 31). Această relație este simplă.

Figura: 31. Dependența vitezei reacției enzimatice de concentrația enzimei

Efectul temperaturii asupra vitezei de reacție enzimatică

Dependența de temperatură a vitezei de reacție enzimatică este prezentată în Fig. 32.

Figura: 32. Dependența vitezei reacției enzimatice de temperatură.

La temperaturi scăzute (până la aproximativ 40-50 ° C), o creștere a temperaturii pentru fiecare 10 ° C în conformitate cu regula Van't Hoff este însoțită de o creștere a vitezei reacției chimice de 2 până la 4 ori. La temperaturi ridicate de peste 55 - 60 ° C, activitatea enzimei scade brusc datorită denaturării sale termice și, în consecință, se observă o scădere bruscă a vitezei reacției enzimatice. Activitatea maximă a enzimelor este de obicei observată în intervalul 40 - 60 o C. Temperatura la care activitatea enzimei este maximă se numește temperatura optimă. Temperatura optimă pentru enzimele microorganismelor termofile este în regiunea temperaturilor mai ridicate.

Efectul pH-ului asupra vitezei de reacție enzimatică

Graficul dependenței activității enzimatice de pH este prezentat în Fig. 33.

Figura: 33. Efectul pH-ului asupra vitezei de reacție enzimatică

Graficul dependenței de pH este în formă de clopot. Se numește valoarea pH-ului la care activitatea enzimatică este maximă pH optim enzimă. Valorile optime ale pH-ului pentru diferite enzime fluctuează în limite largi.

Natura dependenței reacției enzimatice de pH este determinată de faptul că acest indicator afectează:

a) ionizarea reziduurilor de aminoacizi implicate în cataliză,

b) ionizarea substratului,

c) conformația enzimei și a centrului său activ.

Inhibarea enzimei

Viteza reacției enzimatice poate fi redusă prin acțiunea unui număr de substanțe chimice numite inhibitori... Unii inhibitori sunt otrăvuri pentru oameni, cum ar fi cianurile, în timp ce alții sunt folosiți ca medicamente.

Inhibitorii pot fi clasificați în două tipuri principale: ireversibil și reversibil... Inhibitorii ireversibili (I) se leagă de enzimă cu formarea unui complex, a cărui disociere cu restabilirea activității enzimei este imposibilă:

Un exemplu de inhibitor ireversibil este diizopropil fluorofosfatul (DFP). DPP inhibă enzima acetilcolinesterază, care joacă un rol important în transmiterea impulsurilor nervoase. Acest inhibitor interacționează cu serina sitului activ al enzimei, blocând astfel activitatea acesteia din urmă. Ca urmare, capacitatea proceselor este afectată celule nervoase neuronii conduc impuls nervos... DFF este unul dintre primii agenți nervoși. Pe baza sa, au fost create o serie de substanțe relativ netoxice pentru oameni și animale. insecticide -substanțe otrăvitoare pentru insecte.

Inhibitorii reversibili, spre deosebire de cei ireversibili, pot fi separați ușor de enzimă în anumite condiții. În același timp, activitatea acestuia din urmă este restabilită:

Printre inhibitorii reversibili, există competitiv și necompetitiv inhibitori.

Inhibitorul competitiv, fiind un analog structural al substratului, interacționează cu locul activ al enzimei și astfel blochează accesul substratului la enzimă. În acest caz, inhibitorul nu suferă transformări chimice și se leagă reversibil de enzimă. După disocierea complexului EI, enzima se poate lega fie de substrat și de a-l transforma, fie de un inhibitor (Fig. 34). Deoarece atât substratul cât și inhibitorul concurează pentru un situs în situsul activ, această inhibiție este numită competitivă.

Figura: 34. Mecanismul de acțiune al unui inhibitor competitiv.

Inhibitori competitivi sunt utilizați în medicină. A combate boli infecțioase anterior, medicamentele cu sulf erau utilizate pe scară largă. Au o structură apropiată de acid para-aminobenzoic (PABA), un factor esențial de creștere pentru multe bacterii patogene. PABK este predecesorul acid folic, care servește ca cofactor pentru o serie de enzime. Medicamentele sulfanilamidice acționează ca un inhibitor competitiv al enzimelor pentru sinteza acidului folic din PABA și astfel inhibă creșterea și reproducerea bacteriilor patogene.

Structural, inhibitorii necompetitivi nu sunt similari cu substratul și, în timpul formării EI, interacționează nu cu centrul activ, ci cu un alt loc al enzimei. Interacțiunea inhibitorului cu enzima duce la o schimbare a structurii acesteia din urmă. Formarea complexului EI este reversibilă; prin urmare, după degradarea acestuia, enzima este din nou capabilă să atace substratul (Fig. 35).

Figura: 35. Mecanismul de acțiune al unui inhibitor necompetitiv

Cianură CN - poate acționa ca un inhibitor necompetitiv. Se leagă de ioni metalici care fac parte din grupurile protetice și inhibă activitatea acestor enzime. Intoxicația cu cianură este extrem de periculoasă. Ele pot fi fatale.

Enzime alosterice

Termenul "alosteric" provine din cuvintele grecești allo - altele, stereo - complot. Astfel, enzimele alosterice, împreună cu centrul activ, au un alt centru, numit centru alosteric (fig. 36). Substanțele care pot schimba activitatea enzimelor se leagă de centrul alosteric, aceste substanțe se numesc efectori alosterici... Efectorii sunt pozitivi - activează enzima și negativi - inhibitori, adică reducând activitatea enzimei. Unele enzime alosterice pot fi afectate de doi sau mai mulți efectori.

Figura: 36. Structura enzimei alosterice.

Reglarea sistemelor multienzimale

Unele enzime acționează concertat, combinându-se în sisteme cu mai multe enzime, în care fiecare enzimă catalizează o etapă specifică a căii metabolice:

Într-un sistem multienzimatic, există o enzimă care determină viteza întregii secvențe de reacții. Această enzimă este de obicei alosterică și este localizată la începutul căii metabolice. Este capabil să primească diverse semnale, atât crescând cât și scăzând rata reacției catalizate, reglând astfel viteza întregului proces.

Reacția de viteză este determinată de modificarea concentrației molare a unuia dintre reactanți:

V \u003d ± ((С 2 - С 1) / (t 2 - t 1)) \u003d ± (DC / Dt)

În cazul în care C 1 și C 2 sunt concentrațiile molare ale substanțelor la momentele t 1 și respectiv t 2 (semn (+) - dacă viteza este determinată de produsul de reacție, semn (-) - de substanța originală).

Reacțiile apar atunci când moleculele reactanților se ciocnesc. Viteza sa este determinată de numărul de coliziuni și de probabilitatea ca acestea să ducă la o transformare. Numărul de coliziuni este determinat de concentrațiile reactanților, iar probabilitatea unei reacții este determinată de energia moleculelor care se ciocnesc.
Factori care afectează rata reacțiilor chimice.
1. Natura substanțelor care reacționează. Natura legăturilor chimice și structura moleculelor de reactivi joacă un rol important. Reacțiile au loc în direcția distrugerii legăturilor mai puțin puternice și a formării substanțelor cu legături mai puternice. Astfel, sunt necesare energii mari pentru a rupe legăturile în moleculele H 2 și N 2; astfel de molecule nu sunt foarte reactive. Pentru a rupe legăturile în molecule extrem de polare (HCl, H 2 O), este necesară mai puțină energie și viteza de reacție este mult mai mare. Reacțiile dintre ioni în soluțiile de electroliți sunt aproape instantanee.
Exemple de
Fluorul reacționează exploziv la hidrogen la temperatura camerei, bromul reacționează lent cu hidrogenul și este încălzit.
Oxidul de calciu reacționează energic cu apa, eliberând căldură; oxid de cupru - nu reacționează.

2. Concentrare. Odată cu creșterea concentrației (numărul de particule pe unitate de volum), coliziile moleculelor de substanțe care reacționează apar mai des - viteza de reacție crește.
Legea acțiunii în masă (K. Guldberg, P. Waage, 1867)
Viteza unei reacții chimice este direct proporțională cu produsul concentrațiilor reactanților.

AA + bB +. ... ... ®. ... ...

[A] a [B] b. ... ...

Constanta vitezei de reacție k depinde de natura reactanților, temperatură și catalizator, dar nu depinde de concentrația reactanților.
Sensul fizic al constantei de viteză este că este egal cu viteza de reacție la concentrațiile unitare ale reactanților.
Pentru reacțiile eterogene, concentrația fazei solide nu este inclusă în expresia vitezei de reacție.

3. Temperatura. Cu o creștere a temperaturii la fiecare 10 ° C, viteza de reacție crește de 2-4 ori (regula lui Van't Hoff). Cu o creștere a temperaturii de la t 1 la t 2, modificarea vitezei de reacție poate fi calculată prin formula:

		(t 2 - t 1) / 10
Vt 2 / Vt 1	\u003d g

(unde Vt 2 și Vt 1 sunt viteza de reacție la temperaturile t 2 și respectiv t 1; g este coeficientul de temperatură al acestei reacții).
Regula Van't Hoff se aplică numai într-un interval îngust de temperatură. Mai exactă este ecuația lui Arrhenius:

e -Ea / RT

unde
A - constantă, în funcție de natura substanțelor care reacționează;
R este constanta universală a gazului;

Ea este energia de activare, adică energia pe care trebuie să o aibă moleculele care se ciocnesc pentru ca coliziunea să ducă la o transformare chimică.
Diagrama energetică a unei reacții chimice.


Reacție exotermă	Reacție endotermică

A - reactivi, B - complex activat (stare de tranziție), C - produse.
Cu cât energia de activare Ea este mai mare, cu atât viteza de reacție crește cu creșterea temperaturii.

4. Suprafața de contact a reactanților. Pentru sistemele eterogene (atunci când substanțele se află în diferite stări de agregare), cu cât suprafața de contact este mai mare, cu atât reacția se desfășoară mai repede. Suprafața solidelor poate fi mărită prin zdrobire, iar pentru substanțele solubile prin dizolvarea lor.

5. Cataliză. Substanțele care iau parte la reacții și cresc viteza acesteia, rămânând neschimbate până la sfârșitul reacției, se numesc catalizatori. Mecanismul de acțiune al catalizatorilor este asociat cu o scădere a energiei de activare a reacției datorită formării compușilor intermediari. Cand cataliză omogenă reactivii și catalizatorul constituie o fază (sunt în aceeași stare de agregare), când cataliză eterogenă - faze diferite (sunt în diferite stări de agregare). În unele cazuri, este posibilă încetinirea drastică a proceselor chimice nedorite prin adăugarea de inhibitori la mediul de reacție (fenomenul „ cataliza negativă").

Mecanismele apariției transformărilor chimice și ratele acestora sunt studiate prin cinetica chimică. Procesele chimice au loc în timp la viteze diferite. Unele dintre ele se întâmplă rapid, aproape instantaneu, altele necesită foarte mult timp pentru a continua.

În contact cu

Reacția de viteză - viteza la care se consumă reactivii (concentrația lor scade) sau se formează produsele de reacție pe unitate de volum.

Factori care pot afecta viteza unei reacții chimice

Următorii factori pot afecta cât de repede are loc interacțiunea chimică:

concentrația substanțelor;
natura reactivilor;
temperatura;
prezența unui catalizator;
presiune (pentru reacții într-un mediu gazos).

Astfel, prin schimbarea anumitor condiții ale procesului chimic, este posibil să influențăm cât de repede va continua procesul.

În procesul de interacțiune chimică, particulele substanțelor care reacționează se ciocnesc între ele. Numărul acestor coincidențe este proporțional cu numărul de particule de substanțe din volumul amestecului care reacționează și, prin urmare, este proporțional cu concentrațiile molare ale reactivilor.

Legea acțiunii în masă descrie dependența vitezei de reacție de concentrațiile molare ale substanțelor care interacționează.

Pentru o reacție elementară (A + B → ...) această lege este exprimată prin formula:

υ \u003d k ∙ С A ∙ С B,

unde k este constanta ratei; C A și C B - concentrații molare ale reactivilor, A și B.

Dacă una dintre substanțele care reacționează este în stare solidă, atunci interacțiunea are loc la interfață și, prin urmare, concentrația solidului nu este inclusă în ecuația legii cinetice a maselor efective. Pentru a înțelege semnificația fizică a constantei de viteză, este necesar să luăm C, A și C B egal cu 1. Apoi devine clar că rata de viteză este egală cu viteza de reacție la concentrații de reactanți egale cu unitate.

Natura reactivilor

Deoarece în procesul de interacțiune legăturile chimice ale substanțelor care reacționează sunt distruse și se formează noi legături ale produselor de reacție, natura legăturilor implicate în reacția compușilor și structura moleculelor substanțelor care reacționează vor juca un rol important.

Suprafața de contact a reactivilor

O astfel de caracteristică ca suprafața de contact a reactivilor solizi afectează cursul reacției, uneori destul de semnificativ. Măcinarea unei substanțe solide vă permite să măriți suprafața de contact a reactivilor și, prin urmare, să accelerați procesul. Zona de contact a substanțelor solubile este ușor mărită prin dizolvarea substanței.

Temperatura de reacție

Pe măsură ce temperatura crește, energia particulelor care se ciocnesc va crește; este evident că odată cu creșterea temperaturii, procesul chimic în sine se va accelera. Datele prezentate în tabel pot fi considerate un exemplu ilustrativ al modului în care o creștere a temperaturii afectează procesul de interacțiune a substanțelor.

Tabelul 1. Influența modificării temperaturii asupra vitezei de formare a apei (О 2 + 2Н 2 → 2Н 2 О)

Pentru a descrie cantitativ modul în care temperatura poate afecta rata de interacțiune a substanțelor, se utilizează regula Van't Hoff. Regula lui Van't Hoff este că atunci când temperatura crește cu 10 grade, există o accelerație de 2-4 ori.

Formula matematică care descrie regula Van't Hoff este următoarea:

Unde γ este coeficientul de temperatură al vitezei unei reacții chimice (γ \u003d 2−4).

Dar ecuația lui Arrhenius descrie dependența de temperatură a constantei de viteză mult mai precis:

Unde R este constanta gazului universal, A este un factor determinat de tipul de reacție, E, A este energia de activare.

Energia de activare este energia pe care o moleculă trebuie să o dobândească pentru a avea loc o transformare chimică. Adică, este un fel de barieră energetică care va trebui depășită de moleculele care se ciocnesc în volumul de reacție pentru a redistribui legăturile.

Energia de activare nu depinde de factori externi, ci depinde de natura substanței. Valoarea energiei de activare de până la 40-50 kJ / mol permite substanțelor să reacționeze între ele destul de activ. Dacă energia de activare depășește 120 kJ / mol, atunci substanțele (la temperaturi normale) vor reacționa foarte lent. O modificare a temperaturii duce la o modificare a numărului de molecule active, adică molecule care au atins o energie mai mare decât energia de activare și, prin urmare, sunt capabile de transformări chimice.

Acțiune catalizatoare

Un catalizator este o substanță care poate accelera procesul, dar nu face parte din produsele sale. Cataliza (accelerarea transformării chimice) este împărțită în · omogenă, · eterogenă. Dacă reactanții și catalizatorul sunt în aceeași stare de agregare, atunci cataliza se numește omogenă, dacă este diferită, atunci eterogenă. Mecanismele de acțiune ale catalizatorilor sunt variate și destul de complexe. În plus, trebuie remarcat faptul că catalizatorii sunt caracterizați prin selectivitatea acțiunii. Adică, același catalizator, în timp ce accelerează o reacție, nu poate schimba în niciun fel viteza altuia.

Presiune

Dacă substanțele gazoase participă la transformare, atunci schimbarea presiunii în sistem va afecta rata procesului ... Asta pentru cacă pentru reactanții gazoși, o modificare a presiunii duce la o modificare a concentrației.

Determinarea experimentală a vitezei unei reacții chimice

Experimental, este posibil să se determine rata de apariție a unei transformări chimice prin obținerea de date cu privire la modul în care se modifică concentrația substanțelor sau produselor care reacționează pe unitate de timp. Metodele pentru obținerea acestor date sunt împărțite în

chimic,
fizice și chimice.

Metodele chimice sunt simple, accesibile și exacte. Cu ajutorul lor, viteza este determinată prin măsurarea directă a concentrației sau cantității unei substanțe de reactivi sau produse. În cazul unei reacții lente, se prelevează probe pentru a controla modul în care este consumat reactivul. Apoi se determină conținutul reactivului din probă. Prin prelevarea probelor la intervale regulate, este posibil să se obțină date despre modificarea cantității unei substanțe în timpul interacțiunii. Cele mai utilizate tipuri de analize sunt titrimetria și gravimetria.

Dacă reacția se desfășoară rapid, atunci pentru a preleva o probă, aceasta trebuie oprită. Acest lucru se poate face prin răcire, îndepărtarea bruscă a catalizatorului, puteți, de asemenea, să diluați sau să transferați unul dintre reactivi într-o stare inactivă.

Metodele de analiză fizico-chimică în cinetica experimentală modernă sunt utilizate mai des decât cele chimice. Cu ajutorul lor, puteți observa schimbarea concentrației de substanțe în timp real. În acest caz, reacția nu trebuie oprită și prelevate probe.

Metodele fizico-chimice se bazează pe măsurarea unei proprietăți fizice care depinde de conținutul cantitativ al unui anumit compus din sistem și se modifică în timp. De exemplu, dacă gazele sunt implicate în reacție, atunci această proprietate poate fi presiune. De asemenea, măsoară conductivitatea electrică, indicele de refracție, spectrele de absorbție ale substanțelor.

Întrebarea 1. Ce substanțe se numesc catalizatori?

Substanțele care modifică viteza unei reacții chimice, rămânând neschimbate până la sfârșitul acesteia, se numesc catalizatori.

Întrebarea 2. Ce rol joacă enzimele în celulă?

Enzimele sunt catalizatori biologici care accelerează reacțiile chimice într-o celulă vie. Moleculele unor enzime sunt formate doar din proteine, altele includ o proteină și un compus de natură neproteică (organici - coenzimă sau anorganici - ioni de diferite metale). Enzimele sunt strict specifice: fiecare enzimă catalizează un anumit tip de reacții în care sunt implicate anumite tipuri de molecule de substrat.

Întrebarea 3. Ce factori pot afecta rata reacțiilor enzimatice?

Viteza reacțiilor enzimatice depinde în mare măsură de concentrația enzimei, natura substanței, temperatura, presiunea și reacția mediului (acid sau alcalin).

În multe enzime, în anumite condiții, de exemplu, în prezența moleculelor anumitor substanțe, configurația centrului activ se schimbă, ceea ce le permite să furnizeze cea mai mare activitate enzimatică.

Întrebarea 4. De ce majoritatea enzimelor își pierd proprietățile catalitice la temperaturi ridicate?

Temperatura ridicată a mediului, de regulă, determină denaturarea proteinelor, adică o încălcare a structurii sale naturale. Prin urmare, la temperaturi ridicate, majoritatea enzimelor își pierd proprietățile catalitice.

Întrebarea 5. De ce lipsa vitaminelor poate provoca tulburări în procesele vitale ale corpului?

Multe vitamine se găsesc în enzime. Prin urmare, lipsa de vitamine din organism duce la o slăbire a activității enzimelor din celule și, prin urmare, poate provoca tulburări în procesele vitale.

1.8. Catalizatori biologici

4,3 (86,15%) 52 de voturi

Căutat pe această pagină:

ce rol joacă enzimele în celulă
ce substanțe se numesc catalizatori
de ce majoritatea enzimelor la temperaturi ridicate
ce factori pot afecta rata reacțiilor enzimatice
de ce pierde majoritatea enzimelor la temperaturi ridicate